Allosterisk enzymreglering

Kurs: Basvetenskap 2

Vad är det?

Allosterisk enzymreglering är en typ av reglering där en effektor binder icke-kovalent till enzymet vid en annan plats än den aktiva ytan, och därigenom påverkar enzymets struktur så att det blir mer eller mindre aktivt.

Detaljer

• Homotropisk reglering: substratet självt påverkar enzymets affinitet för ytterligare substrat i andra aktiva ytor (andra subenheter) – klassiskt exempel Hemoglobin och dess syreaffinitet (kooperativ bindning).
• Heterotropisk reglering: en annan molekyl än substratet binder till enzymet och reglerar dess aktivitet (ökar eller minskar).
• Ger ofta en sigmoidal kurva i hastighet-mot-substrat-diagram (till skillnad från den hyperboliska kurvan hos klassisk Michaelis-Menten-kinetik).
• Exempel: fosfofruktokinas I (allosteriskt reglerat, sigmoidal kurva) jämfört med hexokinas/glukokinas (Michaelis-Menten, hyperbolisk kurva).

Kopplingar

Relaterat: Modul 4 - Biokemi Kolhydrater, Enzym, Michaelis-Menten-ekvationen, Hemoglobin, Kovalent modifiering