LD-isoenzymer
Kurs: MDBI Del: 03 Klinisk Kemi Avsnitt: 04 Anemier och Leukemier, 10 Leverfunktion, Pankreas och Klinisk Enzymologi
Vad är det?
LD-isoenzymer är de fem molekylära varianterna (LD1–LD5) av laktatdehydrogenas. De har samma substratspecificitet men skiljer sig i laddning, immunkemisk reaktivitet och inhibitionsmönster, och fördelar sig olika mellan kroppens vävnader. Analysen används för att lokalisera ursprunget till en total-LD-stegring.
Mekanism
- LD är en tetramer av H- och M-subenheter: LD1 = H₄ (hjärta, erytrocyter, njure, hjärna), LD5 = M₄ (skelettmuskel, lever).
- Metabol logik: vävnader med övervägande aerob metabolism domineras av de snabba isoenzymerna LD1 och LD2, medan vävnader med anaerob kolhydratmetabolism domineras av de långsamma LD4 och LD5.
- Separation: elektrofores i agargel vid pH 8,4. LD1 vandrar snabbast mot anoden och hamnar i α-1-zonen; LD5 vandrar i den långsamma gammazonen. LD1 kan även bestämmas separat genom immunoinhibition av LD2–LD5.
- Isoenzymerna har olika halveringstid: LD1 ca 5 dygn, LD5 ca 10 timmar — vilket förklarar hur mönstret ändras över tid efter en vävnadsskada.
Klinisk relevans & Diagnostik
- Vid hemolys ses ökning av LD-isoform 1+2 — detta är det klassiska hematologiska fyndet och kan begäras när hemolysgraden ska bedömas.
- Vid megaloblastanemi och perniciös anemi ses samma LD1/LD2-mönster men med avsevärt högre total-LD, upp till 500 µkat/L, till följd av benmärgshemolysen; värdena normaliseras inom några veckor efter B12-terapi.
- Vid hemolytisk anemi ses ökning av LD1–LD3 med måttligt förhöjt total-LD (12–14 µkat/L).
- Vid myeloisk leukemi ses ökning av LD1–3 med relativt kraftigare LD2- och LD3-stegring; KLL kan ha helt normala värden.
Tenta-fokus
Provtagningshemolys är den viktigaste felkällan: erytrocyter innehåller mycket hög halt LD1 och LD2, och knappt synlig hemolys ger ca 1 µkat/L för högt värde — kan imitera infarktmönster.
Kopplingar
Relaterat: LD, Laktatdehydrogenas, Isoenzym, Hemolys, Benmärgshemolys, Haptoglobin, Elektrofores